На первой стадии опыта исследователи обусловили структуру активного центра грядущего фермента. Потом они обусловили, какой должна быть полная последовательность аминокислот, чтоб они смогли "свернуться" и образовать активный центр данной структуры. При помощи новейшей методики доктор Дэвид Бейкер из Института Вашигтона в Сиэтле проанализировал 10-ки тыщ вероятных вариантов и выделил около 60 "кандидатов". Ученые синтезировали их и проверили на наличие био активности. Этот тест прошли восемь "претендентов", их которых исследователи отобрали три более многообещающих варианта.
Спецы из отдела структурной биологии Института Вайсмана обусловили трехмерную структуру 1-го из 3-х ферментов. Она оказалась фактически схожа структуре, предсказанной при помощи компьютерного анализа.
Но эффективность этих ферментов была значительно ниже, чем у их естественных "родственников", которых природа отбирала миллионы лет. Исследователи из Израиля смоделировали эволюцию фермента in vitro. Они случайным образом вносили в последовательности ферментов конфигурации, после этого анализировали активность приобретенных мутантов. После 7 циклов внесения мутаций активность фермента возросла в 200 раз по сопоставлению с начальным вариантом, разработанным на базе компьютерной модели. Быстроту реакции в присутствии нового фермента росла на 6 порядков.
Внесенные мутации некординально изменяли структуру активного центра ферментов, что улучшало протекание конкретно реакции отщепления, или изменяли упругость всей цепи, что содействовало ускорению освобождения продукта реакции.
Разработанный учеными метод позволяет создавать ферменты, катализирующие нужные реакции, и наращивать их активность до уровня природных аналогов. Не считая того, приобретенные результаты посодействуют лучше осознать механизмы работы ферментов.
